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Barcelona.- Varios investigadores identificaron los mecanismos moleculares que bloquean la degradación enzimática de uno de los plásticos más fabricados del mundo, el polietileno tereftalato (PET), cuando se encuentra en forma cristalina.
Publicado en la revista The Journal of Physical Chemistry Letters, el trabajo del Institut de Ciències del Mar (ICM-CSIC) y del Institut de Química Avançada de Catalunya (IQAC-CSIC) —ambas entidades españolas— señala como principal problema la gran cantidad de energía necesaria para que la enzima encaje con las cadenas de polímero cuando están extremadamente compactas.
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La ciencia lleva dos décadas tratando de perfeccionar enzimas para descomponer este material, presente en millones de toneladas de residuos, pero la mayoría solo funciona en su porción más blanda.
Sin embargo, los productos comerciales suelen contener un alto grado de cristalinidad, con las moléculas muy ordenadas, lo que supone un gran problema para la degradación biológica.
Barreras energéticas
Para la elaboración del estudio, el equipo científico combinó el análisis de datos experimentales sobre la forma de las cadenas de plástico con simulaciones computacionales de alta precisión, que permitieron observar cómo la enzima se une a pequeños fragmentos de plástico y medir el esfuerzo energético de este proceso.
«Nuestros resultados demuestran que, aunque la enzima es teóricamente capaz de alcanzar la posición correcta para realizar el corte químico tanto en el plástico blando como en el cristalino, el coste energético para lograrlo en este último es prohibitivo», apuntó el autor responsable del trabajo, Francesco Colizzi.
Al comprender que la limitación es estructural y energética, los investigadores pueden ahora centrarse en modificar la arquitectura de las enzimas existentes.
Si logramos diseñar enzimas que superen estas barreras de energía, estaremos mucho más cerca de una verdadera economía circular, donde las botellas viejas puedan transformarse en botellas nuevas de la misma calidad, una y otra vez», señaló la primera autora del estudio, Ania Di Pede-Mattatelli.
Hacia enzimas optimizadas
Para los científicos, este hallazgo pone sobre la mesa la necesidad de diseñar nuevas herramientas biotecnológicas para un reciclaje circular y más sostenible, desligado de los recursos fósiles.
La colaboración internacional, aseguran, es clave para conseguir el objetivo final: crear un catálogo de biocatalizadores optimizados para diferentes tipos de residuos plásticos, minimizando la huella de carbono del proceso de reciclaje y ofreciendo una alternativa viable a la producción de plástico virgen derivado del petróleo.
